Ludzkie białko erytrocytów 4.1 jest białkiem wiążącym fosfatydyloserynę.

Amfosfolipidy fosfatydyloetanoloaminy (PE) i fosfatydyloseryny (PS) są głównymi fosfolipidami zawartymi w cytoplazmatycznej ulotce błony komórkowej ludzkiego erytrocytu (RBC) i są w dużej mierze ograniczone do tej ulotki w całym okresie życia RBC. W szczególności, PS, który zawiera około 13% wszystkich fosfolipidów błony komórkowej RBC, jest zwykle całkowicie ograniczony do ulotki cytoplazmatycznej. Jednak mechanizmy molekularne regulujące tę asymetryczną dystrybucję fosfolipidów są w dużej mierze nieznane. Przebadaliśmy eliptyczne krwinki białe, które całkowicie nie zawierały białka 4.1 (HE [4.1 stopnia]), ale zawierały normalne ilości wszystkich innych białek z błoną obwodową, i stwierdzono, że około około 10% całkowitej błony PS było dostępne w egzoplazmatycznej ulotce tych błon. Wewnątrz pęcherzyków (IOV) pochodzących z HE [4,1 stopnia] RBC wiążą mniej liposomów PS niż te IOV pochodzące z normalnych RBC. Normalne IOV, które były pozbawione białek 2.1 (ankyrina), 4,1 i 4,2 wiązały mniej liposomów PS podobnych do HE [4,1 stopnia] IOV, a repetycja z białkiem 4.1 przywróciło wiązanie liposomu PS do poziomów kontrolnych. Dodanie oczyszczonego białka 4.1 do liposomów PS dało wysycalne wiązanie, przy czym stopień wiązania jest proporcjonalny do zawartości liposomu PS. Nasze dane sugerują, że ludzkie białko RBC 4.1 jest białkiem wiążącym PS i może być zaangażowane w mechanizmy molekularne, które stabilizują PS w cytoplazmatycznej ulotce ludzkiej błony komórkowej RBC.
[patrz też: badania prenatalne żory, szypryt chojnice, falck sapieżyńska ]